Proteínas – Aminoácidos, Enzimas

Proteínas

             As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.

Função

             Elas exercem funções diversas, como:

            – Catalisadores;

            – Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;

            – Armazenamento(ferritina);

            – Veículos de transporte (hemoglobina);

            – Hormônios;

            – Anti-infecciosas (imunoglobulina);

            – Enzimáticas (lipases);

            – Nutricional (caseína);

            – Agentes protetores.

A proteína é o componente estrutural principal e funcional de todas as células do corpo. Elas que suportam as membranas, transportam nutrientes para dentro das células e através do nosso corpo, funcionam como enzimas e hormônios. Construindo e mantendo as células, que vão formar os tecidos, e outros componentes biológicos do nosso organismo.

A proteína ou as proteínas são macromoléculas, um pouco maior que as moléculas. São formadas por uma cadeia de subunidades chamadas Aminoácidos. Seria uma espécie de coluna, onde cada tijolo é um tipo de aminoácido. As formas variam de acordo com as suas funções. As células pegam esses aminoácidos e, de acordo com as informações do DNA, transformam em proteínas para determinada função. As proteínas de Transporte, por exemplo, ficam na membrana das células, filtram e transportam para dentro, os nutrientes necessários ao bom funcionamento, além de bloquear os indesejáveis. Na própria membrana celular, existe a proteína de Suporte, que da um suporte, ou seja, segura a membrana. Agindo como a coluna em uma parede. Ao todo são cerca de 7 tipos diferentes de proteínas que são produzidas e que vão atuar na hemoglobina, nos anticorpos, alguns hormônios, nas matrizes intracelular, nos cabelos, unhas, músculos, na queratina, colágeno e outros. As proteínas também geram energia, as vezes funcionando como substituta de carbohidratos e gorduras.

Os Aminoácidos que formam as proteínas, também são macronutrientes importantes. Não se encontra todos os aminoácidos em uma única proteína. Alguns aminoácidos são fabricados pelo organismo humano, sintetizando estruturas específicas de outros aminoácidos e precursores de carboidrato.

– O Colágeno é a principal proteína dos tendões, suportando forte tensão. A Queratina forma as unhas e os cabelos. E a Elastina é que dá a capacidade de elasticidade da pele. (ver neste site artigo sobre colageno e elastina)

Outros são retirados de proteínas, que podem ser completas ou incompletas, que vem junto com os alimentos ingeridos. As células transformam esses aminoácidos em novas proteínas, e também como precursores na fabricação do DNA – Ácido Nucleico, co-enzimas, hormônios, além de outras moléculas indispensável a integridade e funções celular. A falta de alguns aminoácidos, impedem a construção de proteínas completas. Gerando assim uma deficiência no organismo, comprometendo o desenvolvimento de células, tecidos e órgãos. Tanto na fase infantil como na fase adulta do ser humano. Mas a ingestão de diferentes proteínas incompletas, encontradas nos alimentos, garantem os aminoácidos necessários, que são aproveitados e transformados pelo organismo em proteínas completas. Por isso é bom a diversidade de alimentos para garantir uma boa dieta de proteína.

Aminoácidos

As unidades fundamentais das proteínas são os aminoácidos. Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.

            – Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.

            Aminoácidos são moléculas que, unidas por meio de ligações peptídicas, por dar origem aos peptídeos e, consequentemente, às proteínas. Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente em: aminoácidos essenciais, aqueles que o organismo não consegue produzir e por isso precisam ser obtidos por meio da alimentação; aminoácidos não essenciais, que o corpo humano consegue produzir; e aminoácidos condicionalmente essenciais, os aminoácidos que em certas condições patológicas não conseguem ser produzidos em quantidade suficiente, e/ou são sintetizados a partir de outros aminoácidos.

Os aminoácidos são como tijolinhos para o nosso corpo, servem para sintetização de proteínas que formam nossos músculos, genes, fibras de sustentação da nossa pele, unha e cabelos. Além disso, atuam como hormônios, enzimas e neurotransmissores.

Para que as células possam produzir sua proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.

As proteínas ingeridas na dieta  são degradadas por
enzimas digestivas (pepsina, tripsina, quimotripsina,
etc.) até aminoácidos.  Os aminoácidos são absorvidos pela mucosa  intestinal, vão para a circulação e de lá são interiorizados nas células.

Na célula, os aminoácidos da dieta podem:
. Ser utilizados para a síntese de novas proteínas;
. Serem degradados para fornecer compostos de  mais baixo peso molecular e energia.

As células também degradam as próprias proteínas
As proteínas do organismo apresentam alto “turnover”
(taxa de renovação). Assim, um homem adulto com uma dieta adequada RENOVA 400 g de sua proteína por dia (mas a quantidade de proteína a ser ingrida por dia não é essa!!!).

O VD (Valor Diário recomendado) é de 0,36 gramas de proteína para cada meio quilo de peso corporal. Então, uma pessoa de 75 kg precisa de 54 gramas de proteína por dia. A foto acima é do rótulo dos fatores nutricionais de uma lata de atum. Um copo de leite, por exemplo, contém cerca de 8 gramas de proteína, já uma fatia de pão deve conter cerca de 2 ou 3 gramas de proteína. Você pode ver que não é tão difícil conseguir o VD de proteína com uma dieta normal.A cada dia, proteínas da dieta (cerca de 70-100g) e proteínas endógenas (cerca de 35-200g) sofrem a ação de peptidases e são degradadas às suas unidades fundamentais, os aminoácidos. As proteínas endógenas são decorrentes da constante modificação que ocorre com os componentes celulares e apresentam um tempo de meia-vida que varia de poucos minutos até meses.

O corpo é formado por 20 aminoácidos diferentes (talvez haja 100 aminoácidos diferentes disponíveis na natureza).

A origem da proteína de nossa dieta é tanto de fontes animais quanto vegetais. A maioria das fontes animais (carne, leite, ovos) fornece o que é chamado de “proteína completa”, o que significa que contém todos os aminoácidos essenciais. As fontes vegetais geralmente são pobres ou não têm certos aminoácidos essenciais. Por exemplo, o arroz é pobre em isoleucina e lisina. Contudo, as diferentes fontes vegetais são carentes em diferentes aminoácidos e, combinando os diferentes alimentos, você pode obter todos os aminoácidos essenciais durante o dia todo. Algumas fontes vegetais contêm muita proteína. Alimentos como nozes, feijão e soja são ricos em proteínas. Combinando-os você pode obter todos os aminoácidos essenciais.

O sistema digestivo quebra todas as proteínas dos aminoácidos para que eles possam entrar na corrente sangüínea. As células usam os aminoácidos como blocos construtores.

Em relação ao seu organismo há dois tipos diferentes de aminoácidos: essencial e não-essencial. Os aminoácidos não-essenciais são aqueles que seu corpo pode criar a partir de outros produtos químicos encontrados em seu organismo. Já os aminoácidos essenciais não podem ser criados, e além do mais, a única forma de obtê-los é através da alimentação. Abaixo alguns aminoácidos diferentes.

Amnoácidos Não-essenciais

  • alanina (sintetizada a partir do ácido pirúvico)
  • arginina (sintetizada a partir do ácido glutâmico)
  • asparagina (sintetizada a partir do ácido aspártico)
  • ácido aspártico (sintetizado a partir do ácido oxaloacético)
  • cisteina
  • ácido glutâmico (sintetizado a partir do ácido oxoglutárico)
  • glutamina (sintetizada a partir do ácido glutâmico)
  • glicina (sintetizada a partir da serina e treonina)
  • prolina (sintetizada a partir do ácido glutâmico)
  • serina (sintetizada a partir da glicose)
  • tirosina (sintetizada a partir da fenilalanina)

Essenciais

  • histidina
  • isoleucina
  • leucina
  • lisina
  • metionina
  • fenilalanina
  • treonina
  • triptofano
  • valina

Aminoácidos naturais

Também chamados de aminoácidos não essenciais, são produzidos pelo próprio organismo. O organismo é capaz  de produzir apenas 12 dos 20 aminoácidos existentes na natureza, devendo os demais serem retirados da alimentação. Já os vegetais são capazes de produzir os 20 aminoácidos.

Aminoácidos essenciais

São os aminoácidos que o corpo  não consegue produzir, mas são obrigatórios na fabricação das proteínas, portanto devem ser retirados dos alimentos.

Naturais Essenciais
Glicina Histidina Fenilalanina
Alanina Asparagina Valina
Serina Glutamina Triptofano
Cisteína Prolina Treonina
Tirosina Lisina
Ácido Aspártico Leucina
Ácido Glutâmico Isoleucina
Arginina Metionina

Nem todos os alimentos contêm todos os aminoácidos, por isso a alimentação deve ser bastante diversificada. Os alimentos mais ricos em aminoácidos essenciais são de origem animal: carne, ovos, leite, queijos, etc.
Os vegetais não possuem todos os aminoácidos essenciais, logo uma dieta vegetariana precisa ser bem diversificada.
Biossíntese de Aminoácidos Não Essenciais

Glutamato e Aspartato
Alanina
Cisteina
Tirosina
Prolina
Serina
Glicina
Asparagina e Glutamina
Arginina

Nota: Cisteína e Tirosina são sintetizados exclusiva
mente a partir dos aminoácidos essenciais – Metionina e Fenilalanina

Fontes de Proteínas:

Esses aminoácidos vem completar, com os já existente em nosso corpo, o conjunto de proteínas necessárias ao bom funcionamento do nosso organismo. Eles estão presente nas proteínas de vários alimentos. Essas proteínas podem ser completas ou incompletas.

As Proteínas Completas estão presente nas:
• Carnes de todas as espécies (bovina, suína, aves, peixes, frutos do mar, órgãos, etc)
• Leites e derivados
• Ovos

E as Proteínas Incompletas estão presente nas:
• Grãos de leguminosas secas ( feijões, soja, ervilhas, grão de bico, lentilha)
• Grãos de sementes oleaginosas (castanha, nozes, avelã, amêndoa, etc)
• Cereais (arroz, milho, trigo, etc).

E alguns alimentos derivados desses produtos:
Sanduíches, embutidos, yorgutes, queijos, macarrões, massas, óleos, margarinas, etc. e também alimentos enriquecidos. (leia o rótulo dos alimentos)

Como já foi falado, o organismo necessita de proteínas completas. Para isso devemos combinar a maior variedade de grãos e cereais, que possuem proteínas incompletas. Por exemplo: arroz e feijão, grão de bico e milho, lentilhas e trigo, massas, etc. Essas combinações são suficientes para garantir ao organismo as necessidades diárias de proteínas.

Algumas fontes de proteínas completas

As carnes de mamíferos tem valores proteicos muito parecido, a bovina tem cortes com valor máximo de 36g por cada 100g de carne. Próximo a carne de Vitela, (carne de caça) também de 36g por cada 100g. A carne suína vem logo a seguir com máximo de 32g, por 100g de corte. As carnes de ave, também tem valores que chegam a 32g, entre elas o frango e o peru. Os campeões são os peixes e frutos do mar, O Bacalhau do Atlântico, seco e salgado é a carne de maior nível de proteína completa: 62,82g por 100g de carne, seguido por pelo molusco Búzio, que cozido no vapor mantém os 47,68g de proteínas. Os ovos, leites e seus derivados, como queijo, também são fontes de proteínas completas.  (ATENÇÃO: sempre que possível tentar se alimentais de vegetais e se informar sobre os diversos problemas que envolvem o consumo de carne, leite etc – ver a próxima tabela também das fontes vegetais de proteínas, estas devem ser combinadas )

Abaixo alguns alimentos com alto valor proteíco.

CARNES, OVOS, LEITES E QUEIJOS Quantidade Proteínas por
100 gramas
:: Peixes marítimos e frutos do mar
• Bacalhau. Atlântico. seco e salgado = 62,82g
• Molusco, búzio, não especificado, cozido, no vapor = 47,68g
• Molusco, cuttlefish(parente lula). espécie misturada. cozinhado. a vapor = 32,48g
• Peixe, Esturjão. espécie misturada. defumado = 31,2g
• Atum Amarelo ou Albacore (yellowfin). fresco. cozinhado. calor seco (ex: forno) = 29,97g
• Ovas de peixe. espécie misturada. cozinhado. calor seco = 28,62g
• Salmão. coho. selvagem. cozinhado. a vapor = 27,36g
• Crustáceos. lagosta espinhosa. espécie misturada. cozinhado. a vapor = 26,41g
:: Bovinos e Suínos
• Bovino, traseiro, coxão mole, cozido, refogada; = 36,12g
• Bovina, filé mignon e contrafilé, cozido, frito, panela = 32,48g
• Suína, fresca, pernil dianteiro(braço), cozida = 32,26g
• Suína, fresca, lombo central (cortado), em osso, cozido, frito panela = 32,18
• Suína, fresca, perna (presunto), magro, cozido, assado = 30,94g
• Bovina, costela, , escolhida, cozido, refogada = 30,76g
• Suína, curado, bacon (toucinho), cozido, grelhado, frito ou assado = 30,45g
:: Aves
Frango, peito, frito ou grelhado = 33,44g
Frango, carne clara, para cozinhar,cozido, guisado = 33,04g
Frango, miúdos, frito ou grelhado,cozido, frito = 32,54g
Frango, asa, para fritar ou grelhar, cozido, assada = 30,46g
Peru, asa, cozido, assado = 30,85g
Peru, carne clara, cozido, assado = 30,19g
Peru, peito, cozido, assado = 30,06g
Pato, jovem, domesticado, Pekin Branco, perna, cozido sem pele, ou assado = 29,1g
Ganso, domesticado, carne só, cozido, assado = 28,97g
Galinha de Guiné, carne e pele, cru, = 23,4g
Codorniz, peito, carne só, cru = 22,59g
Pombo, (pombo), carne clara sem pele, cru = 21,76g
:: Carne de caça
Carne de vitela, perna (parte de cima), carne magra, cozido, refogou = 36,71g
Cordeiro, doméstico, ombro, carne magra, cozido, refogou. = 35,54g
Cordeiro, australiano, fresco, ombro, carne magra, cozido, refogada = 34,17g
Carne de caça, castor, cozido, assou = 34,85g
Carne de vitela, lombo, carne magra, cozido, refogou. = 33,96g
Carne de caça, coelho, selvagem, cozido, guisou. = 33,02g
Carne de caça, búfalo, cortes composto, cozido, assou. = 30,66g
:: Ovos
Ovo, Ganso, inteiro, fresco, cru 1 ovo = 19,9g
Ovo. Peru. inteiro. fresco. cru 1 ovo = 10,8g
Ovo. Pato. inteiro. fresco. cru 1 ovo = 8,9g
Ovo. galinha. inteiro. cozinhado. mexido 1 ovo grande = 6,8g
Ovo. galinha. inteiro. cru. fresco 1 ovo grande = 6,2g
Ovo. galinha. inteiro. cozinhado. fritado 1 ovo grande = 6,2g
Ovo. Codorna. inteiro. fresco. cru 1 ovo grande = 1,2g
:: Leites
Leite. soro do leite. em pó 1 copo = 41,16g
Leite Ovelha. líquido 1 copo = 14,7g
Leite. Vaca, gordura reduzida. líquido. 2% gordura. 1 copo = 9,7g
Leite Búfala indiano. líquido 1 copo = 9,1g
Leite. Vaca, sem gordura. líquido. (sem gordura ou desnatado) 1 copo = 8,7g
Leite Cabra. líquido 1 copo = 8,7g
Leite Vaca, Integral, comum, líquido. 3.25% gordura de leite 1 copo = 8,0g
Leite.Vaca, Direto do produtor. líquido. 3.7% gordura de leite 1 copo = 8,0g
:: Queijos
Queijo Gruyere 1 fatia – 30g = 8,5g
Queijo Suíça, 1 fatia – 30g = 8g
Queijo Mussarela, fresca 1 fatia – 30g = 7,8g
Queijo Fontina 1 fatia – 30g = 7,2g
Queijo Provolone 1 fatia – 30g = 7,2g
Queijo Cheddar 1 fatia – 30g = 7g
Queijo Cabra, semiduro 1 fatia – 30g = 6g
Queijo Mussarela, 1 fatia – 30g = 5,5g
Queijo, Cabra, macio 1 fatia – 30g = 5,2g

Algumas fontes de proteínas incompletas

As leguminosas são as maiores fontes de proteínas incompletas. A soja madura tostada seca tem 39,5gramas de protéina por cada 100g. A maior fonte natural de proteína incompleta. Logo depois vem o amendoim que chega a ter 28gramas por cada 100g. As sementes e amêndoas são também ótimas fonte de proteína, um exemplo e a semente de abóbora (jerimum) que depois de tostada garante até 32 gramas de proteína por 100g. Os cereais como triticale, trigo mouro, malte de cevada também possuim quantidades significativas de proteína.

LEGUMINOSAS, CEREAIS E AMÊNDOAS Quantidade Proteínas por
100 gramas
:: Leguminosas
• Soja, semente madura, tostada seca = 39,58g
• Soja, semente madura, assada = 35,22g
• Farinha de Soja, assada = 34,8g
• Amendoins, todos os tipos, tostado a óleo = 26,35g
• Amendoins, todos os tipos, tostado a seco = 23,68g
• Soja, semente madura, cozida, fervida = 16,64g
• Lupin (Tremoço), Feijão Tipo Fava Italiano, cozido, fervido, = 15,57g
• Amendoins, todos tipos, cozido, fervido = 13,5g
• Feijões alado, (vagem abre com asa) sementes maduras, cozido, fervido, sem sal = 10,62g
• Feijão branco, semente madura, cozido, fervido,com sal = 9,73g
• Feijão vermelho, semente madura, cozido, fervido, sem sal = 9,49g
Feijão Rajado (roxo), Romano. semente madura. cozinhado. fervido. com sal = 9,34g
Lentilhas, sementes maduras, cozido, fervido, sem sal = 9,02g
Grão-de-bicos (feijões de garbanzo, grama de bengala), sementes maduras, cozido, fervido, sem sal = 8,86g
Feijão preto, sementes maduras, cozido, fervido, com sal = 8,86g
Ervilhas, separadas, sementes maduras, cozido, fervidas, sem sal = 8,34g
:: Farinhas de Cereais
• Farinha de centeio, escuro = 14,03g
• Farinha de trigo, inteiro-grão = 13,7g
• Farinha de Triticale, inteiro-grão = 13,18g
• Farinha de trigo-mouro, inteiro-moeda = 12,62g
• Farinha ou pó de cevada = 10,5g
• Farinha de trigo, branco, todos-propósitos, sem enriquecer = 10,33g
• Farinha de malte de cevada = 10,28g
• Farinha Fina de milho – Fubá, degermado, branco ou amarelo = 8,48g
• Farinha Fina de milho – Fubá, grão integral, branco ou amarelo = 8,12g
• Farinha de arroz, marrom = 7,23g
:: Cereais
• Arroz selvagem, cozido = 3,99g
• Milhete, cozida = 3,51g
• Moedas de Trigo-Mouro, tostada, cozida = 3,38g
• Farelo de Aveia, cozida = 3,21g
• Bulgur, cozido = 3,08g
• Arroz, branco, grão longo, comum, cozido, = 2,69g
• Arroz, integral, grão longo, cozido = 2,58g
• Arroz, branco, grão médio, cozido = 2,38g
• Arroz branco, grão curto, cozido = 2,36g
• Arroz, integral, grão médio, cozido = 2,32g
• Arroz, branco, grão longo, parbolizado, cozido, sem enriquecer = 2,29g
• Cevada, perólado, cozido = 2,26g
:: Sementes, castanhas e nozes
• sementes descascadas de abóbora e jerimum, tostada, com sal somado = 32,97g
• Sementes, núcleo de semente de algodão, assada (sem glândula) = 32,59g
• Sementes, núcleo da semente de melancia, seca = 28,33g
• Sementes, núcleo de semente de gergelim, seco (descascada) = 26,38g
• Nozes, noz-manteiga, seco = 24,9g
• Sementes, Abóbora moranga e Abóbora Jerimum, seca = 24,54g
• Nozes, nozes (nogueira, imbuía), preto, seca = 24,35g
• Nozes pinhas, pignolia, seca = 24g
• Sementes, núcleos de semente de girassol, secas = 22,78g
• Nozes, Amêndoas, branqueadas, sem pele = 21,94g
• Nozes, Amêndoas = 21,26g
• Castanha de caju, torrado óleo, sem sal somado = 16,15g
• Castanha de caju, tostado seco, com sal somado = 15,31g
• Avelãs = 14,95g
• Nozes, Castanha do para, seca, = 14,34g
• Coco , carne do coco, cru = 3,33g

Fontes: Revista Newton, Publicação Espanhola – Ano 2000, the National Academy Press (Publicação da Academia de Ciências do Estados Unidos); DRI para Energia, Carbohidrato. Fibras, Gorduras, Ácidos Gordurosos, Colesterol, Proteína, e Amino Acidos (2002), USDA – Departamento de Agricultura dos E.U.A.

          

Dados mais detalhados :

As proteínas pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.

        São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega “proteios”, que significa “em primeiro lugar”. Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.

            A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas – proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios – que são necessárias para a vida.

COMPOSIÇÃO

             Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.

            Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.

                         Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:

            – Dinâmicas – Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;

            – Estruturais – Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.

 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

             Quanto a Composição:

– Proteínas Simples – Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

– Proteínas Conjugadas – Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

             Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

            – Proteínas Monoméricas – Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

           – Proteínas Oligoméricas – Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

             Quanto à Forma:

            – Proteínas Fibrosas – Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

    – Proteínas Globulares – De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

  PROTEÍNAS HOMÓLOGAS

             São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente. 

            Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados “segmentos variáveis”, e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados “segmentos fixos”, e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.

 ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

             As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:

             1 – Estrutura Primária

            – Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

            – É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

            – A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de contas”, com uma extremidade “amino terminal” e uma extremidade “carboxi terminal”.

            – A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

             – Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. 

 

Fórmulas estruturais de amino ácidos

alanina

serina

asparagina

ácido aspártico

cisteína

glicina

histidina

homocisteína

valina

metionina

norvalina


glutamina

ácido amino butírico

arginina

fenilalanina

ácido glutâmico

leucina

lisina

serina

tirosina

triptofano

2 – Estrutura Secundária

          – É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.

            – É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

          – Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

     – O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

 

 3 – Estrutura Terciária

            – Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.

            – É a forma tridimensional como a proteína se “enrola”.

         – Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

         – Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

       – Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

            4 – Estrutura Quaternária

            – Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

      – Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

            – Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

    – As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

 

AMINOÁCIDOS

            Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:

   No estômago, a presença de HCl desnatura as proteínas favorecendo a hidrólise. A pepsina, uma protease que age preferencialmente sobre ligações peptídicas formadas pelo aminogrupo de aminoácidos aromáticos (Phe, Tyr), é gerada a partir do zimogênio pepsinogênio através da remoção de 44 aminoácidos da extremidade NH2 terminal. Os produtos principais da ação da pepsina são peptídeos grandes e um pouco de aminoácidos. A presença destes produtos estimulam a liberação de colecistocinina no duodeno. Colecistocinina e secretina estimulam a secreção do suco pancreático, rico em peptidases na forma de zimogênios. Os polipeptídeos que chegam ao duodeno são degradados por essas enzimas (tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidades A e B, elastase), que são ativas em pH neutro e por isso dependem de NaHCO3, também presente no suco pancreático.

Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono do grupo carboxilato.

Nome vulgar Símbolo (3 letras) Símbolo (1 letra) Nome sistemático
Glicina ou Glicocola Gly G Ácido 2-aminoacético ou ácido 2-amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiónico ou ácido 2-amino-propanóico
Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou ácido 2-amino-3-metil-butanóico
Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílico
Fenilalanina Phe F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou ácido 2-amino-3-fenil-propanóico
Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiónico ou ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico
Treonina Thr T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Cisteína Cys C Ácido 2-bis-(2-amino-propiónico)-3-dissulfeto ou ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina Tyr Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiónico ou paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou ácido 2-amino-butanodióico
Glutamato ou ácido glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina Lys K Ácido 2,6-diaminocapróico ou ácido 2,6-diaminoexanóico
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiónico
Triptofano Trp W Ácido 2-amino-3-indolpropiónico
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

 ESTRUTURA QUÍMICA GERAL

            – Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como:

        A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.

            O quarto ligante é um radical chamado genericamente de “R”, responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical “R” quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.

 

                        ENZIMAS

              As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

            Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

            As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.

            As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

  NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

             Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

            – Nome Recomendado:  Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo “ase” para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

            – Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase

     – Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.

 

 CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

             As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:

            – Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.

            Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.

            – Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.

            – Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.

            – Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.

            – Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.

 

            – Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.

  

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

             São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.

            Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.

            Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

  COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS

         Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima.  Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.

            A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.

            Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima. 

             Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:

            – Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.

            – Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.

            – Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.

  ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO ATIVO

             As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.

            Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos “D” e “L” de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.

esquema de la acción de una enzima

            Composto que é transformado por uma enzima que se une a uma zona ativa, onde se produz ima catálise, que no exemplo conduz a uma formação de produtos.

centro activo de una enzima

            A zona sombreada são os aminoácidos desta enzima (proteína) que configuram, neste caso, o centro ativo da enzima.

             Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:

            – Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da proteína – o módulo SH2 – liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.

 

 

 – Modelo do Ajuste Induzido que prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.

            – Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma “torção” da molécula do substrato, que o “ativaria” e o prepararia para a sua transformação em produto.

 MECANISMO GERAL DE CATÁLISE

             As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja: A energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas.

            Para se superar a energia de ativação de uma reação, passa-se pela formação de um estado intermediário chamado “Estado de Transição”, sempre um composto instável e de alta energia, representado por “Ts”, ligado com altíssima afinidade ao sítio catalítico. Nas reações enzimáticas, este composto de transição “Ts” não pode ser isolado ou mesmo considerado um intermediário, uma vez que não é liberado para o meio de reação; sua formação ocorre no sítio catalítico da enzima!! Como a afinidade do “Ts” ao sítio catalítico é muito maior que a afinidade do substrato com o mesmo, a pequena quantidade de moléculas em “Ts” será rapidamente convertida em produto. Assim, todo o fator que leva a um aumento do número de moléculas em “Ts” aumenta a velocidade da reação.

            São 4 os mecanismos principais através dos quais as enzimas aceleram uma reação, aumentando a formação de moléculas de substrato em “Ts”:

            – Catálise Ácido-Base  que ocorre com a participação de aminoácidos com cadeias laterais ionizáveis, capazes de doar ou liberar prótons durante a catálise.

            – Torção de Substrato, que depende da torção do substrato induzida pela ligação do mesmo com o sítio de ligação da enzima, alcançando o estado de transição e estimulando sua conversão em produto.

            – Catálise Covalente que resulta do ataque nucleofílico ou eletrofílico de um radical do sítio catalítico sobre o substrato, ligando-o covalentemente à enzima e induzindo a sua transformação em produto. Envolve com freqüência a participação de coenzimas.

            – Efeito de Diminuição da Entropia. As enzimas ajudam no posicionamento e na definição da estequiometria correta da reação, facilitando os mecanismos anteriores.

 CINÉTICA ENZIMÁTICA

             É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas, e os atores que influenciam nesta velocidade. A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reação.

            Uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação:

 E + S  <==> [ES]  ==> E + P

            O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de ativação ligeiramente menor que a do substrato isolado, e a sua formação leva ao aparecimento do estado de transição “Ts”.

            A formação de “P” a partir de ES é a etapa limitante da velocidade da reação.

            A velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações de enzima e de substrato.

                        Equação de Michaelis-Menten:

            Michaelis e Menten foram 2 pesquisadoras que propuseram o modelo acima citado como modelo de reação enzimática para apenas um substrato. A partir deste modelo, estas pesquisadoras criaram uma equação, que nos permite demonstrar como a velocidade de uma reação varia com a variação da concentração do substrato. Esta equação pode ser expressa graficamente, e representa o efeito da concentração de substrato sobre a velocidade de reação enzimática.

            O Km de um substrato para uma enzima específica é característico, e nos fornece um parâmetro de especificidade deste substrato em relação à enzima.Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice-versa.

 

 FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA

             São eles:

            – Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula.

            – pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.

  INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

             Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível;

            Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:

            – Inibição Enzimática Reversível Competitiva:

Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;

O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato

Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.

            – Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:

Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;

Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.

            Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.

  

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA

             Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula.

            Além dos mecanismos já citados de modulação de atividade enzimática – por variação da concentração do substrato, ou por inibição enzimática, por exemplo – existem 2 modelos de regulação enzimática mais conhecidos:

            – Modulação Alostérica 

Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima).

A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos;

Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por “feed-back”, onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa.

            – Modulação Covalente:

Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com conversão entre formas ativa/inativa.

O processo ocorre principalmente por adição/remoção de grupamentos fosfato de resíduos específicos de serina.

ÁCIDOS NUCLÉICOS

Os ácidos nucléicos são moléculas gigantes (macromoléculas), formadas por unidades monoméricas menores conhecidas como nucleotídeos. Cada nucleotídeo, por sua vez, é formado por três partes:

  • um açúcar do grupo das pentoses (monossacarídeos com cinco átomos de carbono);
  • um radical “fosfato”, derivado da molécula do ácido ortofosfórico (H3PO4).
  • uma base orgânica nitrogenada.

 Sabia-se de sua presença nas células, mas a descoberta de sua função como substâncias controladoras da atividade celular foi um dos passos mais importantes da história da Biologia

. A partir do século XIX, com os trabalhos do médico suíço Miescher, iniciaram-se as suspeitas de que os ácidos nucléicos eram os responsáveis diretos por tudo o que acontecia em uma célula. Em 1953, o bioquímico norte-americano James D. Watson e o biologista molecular Francis Crick propuseram um modelo que procurava esclarecer a estrutura e os princípios de funcionamento dessas substâncias.

O volume de conhecimento acumulados a partir de então caracteriza o mais extraordinário conhecimento biológico que culminou, nos dias de hoje, com a criação da Engenharia Genética, área da Biologia que lida diretamente com os ácidos nucléicos e o seu papel biológico.

De seus três componentes (açúcar, radical fosfato e base orgânica nitrogenada) apenas o radical fosfato não varia no nucleotídeo. Os açucares e as bases nitrogenadas são variáveis.

Quanto aos açucares, dois tipos de pentoses podem fazer parte de um nucleotídeo: ribose e desoxirribose(assim chamada por ter um átomo de oxigênio a menos em relação à ribose.

Já as bases nitrogenadas pertencem a dois grupos:

  • as púricas: adenina (A) e guanina (G);
  • as pirimídicas: timina (T), citosina (C) e uracila (U).

            Fonte: http://www.enq.ufsc.br/